基本信息
Biotin-L-tert-Leucine，生物素-叔亮氨酸是将生物素（Biotin）与叔亮氨酸（tert-Leucine）通过酰胺键或其他连接子偶联形成的功能分子。它同时具备：
生物素的高亲和性标记能力：与链霉亲和素/亲和素的结合常数达10¹⁵ M⁻¹
叔亮氨酸的独特结构特性：含有两个甲基侧链，空间位阻大，化学稳定性高
纯度：≥95%（科研级）
特性
双功能特性
生物素基团提供特异性识别和分离能力
叔亮氨酸部分可参与蛋白质相互作用、酶催化或作为结构模块
空间位阻效应
叔亮氨酸的两个甲基侧链形成较大空间位阻
可用于构建具有立体选择性的生物分子
提高酶抑制剂的选择性
化学稳定性
叔亮氨酸结构比亮氨酸更稳定
不易发生氧化或消旋反应
适合苛刻反应条件
生物相容性
两种成分均为生物天然或类天然分子
免疫原性低，适合体内应用
合成途径
经典酰胺键偶联法
生物素 + 活化剂（HATU/DCC）→ 活化生物素活化生物素 + 叔亮氨酸 → 生物素-叔亮氨酸偶联物
反应条件：室温，DMF/DMSO为溶剂
收率：约65-85%
需保护叔亮氨酸的氨基或生物素的羧基
连接子介导的偶联
可引入PEG链、二硫键或可降解连接子
调节分子亲水性、稳定性或实现响应性释放
应用领域
蛋白质组学研究
标记和富集含有叔亮氨酸的蛋白质
分析蛋白质翻译后修饰
研究蛋白质相互作用网络
药物研发
制备靶向递药系统
开发酶抑制剂（如蛋白酶、激酶抑制剂）
构建PROTACs分子的连接子部分
生物传感器
构建基于生物素-链霉亲和素体系的传感器
利用叔亮氨酸的立体选择性识别特定分子
材料科学
制备功能性表面涂层
构建生物相容性材料
制备智能响应型材料
化学生物学
研究酶的立体选择性催化
开发选择性蛋白质标记技术
构建人工金属酶
存储与使用建议
粉末状态：-20°C干燥避光保存1-2年
操作时避免反复冻融
建议在惰性气体保护下使用
Biotin-L-tert-Leucine，生物素-叔亮氨酸
关于我们:
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